Technologie alimentaire-cours

Généralités sur le lait

Le lait a été défini en 1908 au cours du congrès international de la répression des fraudes à Genève comme étant « le produit intégral de la traite totale et ininterrompue d’une femelle laitière bien portante, bien nourrie et non surmenée. Le lait doit être recueilli proprement et ne contenir de colostrum » (LECOQ, 1965 ; MATHIEU, 1998 ; POUGHEON et GOURSAUD, 2001). Le terme « lait », sans qualificatif, désigne le lait de vache.
Du point de vue physicochimique, le lait est un produit très complexe. Une connaissance approfondie de sa composition, de sa structure et de ses propriétés physiques et chimiques est indispensable à la compréhension des transformations du lait et des produits obtenus lors des différents traitements industriels (AMIOT et al., 2002).

1. Principales Caractéristiques :

1.1.  Caractéristiques organoleptiques :

Le lait de vache est un liquide opaque, blanc mat, d’autant plus jaune qu’il est plus riche en crème, doué d’une odeur identifiable peu accentuée et d’une saveur légèrement sucrée (LECOQ, 1965 ; FAO/OMS, 2000).

1.2.  Caractéristiques physico-chimiques :

Selon MAHAUT et al. (2003), les principales caractéristiques physico-chimiques du lait sont :
Masse volumique à 20 °C………………… 1028 – 1034 kg/m3.
Point de congélation………………………………. … – 0, 555 °C.
pH…………………………………………………………….. 6,6 à 6,8.
Acidité titrable…………………………………………… 15 à 18 °D.
Point d’ébullition…………………………………………… 100,5 °C.

2.  Composition chimique :

Le lait est un édifice physico-chimique extrêmement complexe qui contient des trésors de richesses nutritionnelles (PACCALIN et GALANTIER, 1986). C’est un liquide très aqueux mais dont la composition pondérale en glucides, lipides et protides est remarquablement équilibrée (respectivement comme 1,5 – 1,0 et 1,0), avec en plus un choix intéressant en sels, en vitamines et en enzymes. Avec un pouvoir calorifique de 650 calories environ pour 1000 g de lait, le lait de vache est un excellent aliment pour l’homme (ALAIS et LINDEN, 1987). Le tableau n° 4 donne la composition moyenne du lait de vache de race laitière.

2.1.  L’eau :

L’eau est le constituant le plus important du lait, en proportion, dans laquelle sont dispersés tous les autres constituants (MATHIEU, 1998). Elle se trouve sous deux formes :

  • L’eau extra micellaire représente environ 90 % de l’eau totale, et contient la quasi- totalité du lactose, des sels minéraux solubles, de l’azote soluble,…
  • L’eau intra micellaire représente environ 10 % de l’eau totale ; une fraction de cette eau est liée aux caséines et l’autre conserve des propriétés solvantes (MAHAUT et al., 2003).

2.2.  Les glucides :

Presque tous les glucides du lait de vache sont constitués par le lactose (ALAIS et LINDEN, 1987). Il est à l’état de solution et, au cours de l’égouttage du fromage, il est en grande partie éliminé avec le lactosérum. Il joue un rôle nutritionnel particulier et intervient également comme élément de fermentation (MIETTON et al., 1994 ; FAO/OMS, 2000 ).
D’autres glucides peuvent être présents en faibles quantités, comme le glucose et le galactose qui proviendraient de l’hydrolyse du lactose ; en outre, certains glucides peuvent se combiner aux protéines (AMIOT et al., 2002).
Tableau n° 4 : La composition moyenne du lait de vache de race laitière (VIERLING,1999).

Composants Teneurs en grammes / litre Valeurs extrêmes
Eau 905 900 – 910
Dérivés
azotés : Protéines Caséines Protéines solubles Azote non protéique
34,4 32,7 27,7 5,6 1,7 31,8 – 38,2
Matière grasse : Lipides
neutres Lipides complexes Composés liposolubles
37 36 < 0,5 < 0,5 34 – 42
Glucides : Lactose 48 47 46 – 51
Minéraux
Constituants divers (vitamines, enzymes, gaz dissous)
8
Traces
7 – 9
Extrait sec total 128 125 – 130

 2.3.  Les matières grasses :

Les matières grasses du lait se composent principalement de triglycérides (98%), de phospholipides (1 %) et d’une fraction insaponifiable (1 %) constituée en grande partie de cholestérol et de et al., 2002).

2.3.1.  Les triglycérides :

Ce sont des esters du glycérol, formés par la condensation de trois molécules d’acides gras sur une molécule de glycérol (MAHAUT et al., 2003 ; AMIOT et al., 2002). Le tableau n° 5 donne les principaux acides gras présents dans les triglycérides du lait.

Acides gras                            Symboles Pourcentage du contenu
total en acides gras %
Point de fusion
(°C)
Acides gras                              C4 : 0 C6 :
saturés : Butyrique Caproïque0CCa8pr:y0liqCu1e0C:ap
0 C12 : 0 C14 :
0 C16 : 0 C18 :
0
3,0 – 4,5 1,3 – 2,2 0,8 –
ri2q,u5e1L,8au–ri3q,u8e2M,0y–ris5t,i0qu7e,0P–a 11,0 25,0 – 29,0 7,0 – 13,0
– 7,9 – 1,5 +
lm16it,i5qu+e3S1t,é4a+riqu 43,6 + 53,8 +
62,6 + 69,3
Acides gras                              C18 : 1 C18 :
insaturés : Oléique Linoléique2LiCn1o8lén: i3quCe20Ar:a
4
30,0 – 40,0 2,0 –
c3h,i0doJnuisqquue’à 1,0 Jusqu’à 1,0
+ 15,0 – 5,0 –
11,0 – 49,5

 

Tableau n° 5 : Symboles, proportions et points de fusion des principaux acides gras présents dans les triglycérides du lait (AMIOT et al., 2002).

 2.3.2.  Les phospholipides :

Les phospholipides du lait, classés comme lipides complexes, se distinguent par la présence de phosphore dans leurs structures. On distingue trois types de phospholipides : les lécithines, les céphalines et les sphingomyélines (AMIOT et al., 2002).

2.3.3.  La fraction insaponifiable :

Elle est constituée principalement des stérols dont le plus important est le cholestérol, des caroténoïdes, des xanthophylles et les vitamines insaponifiables A, D, E et K (MAHAUT et al., 2003 ; AMIOT et al., 2002).

2.4.  Protéines et autres dérivés azotées du lait :

La teneur en dérivés azotés du lait est de 34 g/l, les protéines représentent 95% des matières azotées et l’azote non protéique 5 % (ALAIT et al., 2003) (Tableau n° 6).

2.4.1.  Les protéines du lait :

Différentes structures et propriétés physicochimiques distinguent les protéines du lait. On les classe en deux catégories d’après leur solubilité dans l’eau et leur stabilité (AMIOT et al., 2002) :

2.4.1.1.  Les caséines :

Les caséines forment près de 80 % de toutes les protéines présentent dans le lait. Elles sont en suspension colloïdale, se regroupent sous forme de micelles et précipitent sous l’action de la présure ou lors de l’acidification à pH d’environ 4,6 (ALAIT et al., 2003).
Les caséines sont classées en quatre espèces principales :

  • Les caséines αs1, αs2, beta qui constituent respectivement 31, 12 et 23 % des protéines, contiennent 199, 207 et 209 résidus d’acides aminés ;
  • La caséine k, qui représente 13 % des protéines, contient 169 résidus d’acides aminés. Elle a un rôle exceptionnel car, soluble à toutes les températures en présence de calcium, elle stabilise les autres caséines et permet la formation de micelles stables (VIERLING, 1999).

La micelle de caséine est une particule sphérique formée par l’association des caséines (αs1, αs2, beta et k), de quelques fragment peptidiques (les caséines y) issus de la protéolyse de la caséine beta par la plasmine et de composants salins dont les deux principaux sont le calcium et le phosphore (EIGEL et al., 1984).
L’organisation de la micelle reste encore aujourd’hui du domaine de l’hypothèse. Selon SCHMIDT (1980),la micelle serait constituée d’un ensemble de sous-unités ou submicelles, de nature exclusivement protéique et de composition variable. Ces sous-unités s’agrègent entre elles par l’intermédiaire du calcium et du phosphate minéral. L’agrégation est favorisée par la présence des sites phosphoséryls localisés à l’extérieur des submicelles ; ceux-ci présentent en effet une très grande affinité vis-à-vis du calcium et du phosphate de calcium (BRULE et LENOIR, 1987).

2.4.1.2.  Les protéines solubles :

Dites protéines du lactosérum, se retrouvent sous forme de solution colloïdale. Les deux principales sont la les autres protéines sont les immunoglobulines (environ 13 %), le sérum albumine bovine (SAB) (environ 7 %) et la lactoferrine (environ 4 %). En plus, différents enzymes sont présents dans le sérum (AMIOT et al., 2002).
A leur pH isoélectrique, les protéines du lactosérum restent solubles contrairement à la plupart des protéines ; elles vont donc migrer avec le lactosérum lors de la coagulation du lait (VIERLING, 1999), elles précipitent sous l’action de la chaleur (AMIOT et al., 2002).

2.4.2.  Les matières azotées non protéiques :

Ce sont des substances de bas poids moléculaire (MATHIEU, 1998). Elles sont composées en grande majorité d’urée (36 à 80 %), mais aussi d’ammoniac, d’acides aminés libres,  de créatine, de l’acide hippurique, etc. Le changement de la concentration de l’azote non protéique dans un échantillon de lait est généralement attribuable à une variation de l’urée dans cette fraction (BLOCK et al., 1998 ; POUGHEON et GOURSAUD, 2001). Elles restent en solution dans les conditions de précipitation des protéines du lait, leurs molécules ne s’agrègent pas mais demeurent séparées par l’eau (MATHIEU, 1998).
Tableau n° 6 : composition moyenne des matières azotées du lait de vache (ALAIT et al., 2003)

2.5.  Les mminéraux :

La quantité des minéraux contenus dans le lait varie de 6 à 9 g/l. Les minéraux ont un rôle intéressant par leur contenu en calcium (1,25 g/l) et en phosphore (1 g/l), le lait de vache contient également du potassium (1,5 g/l), trois fois moins de sodium (0,5 g/l), du chlore et du magnésium (ALAIS et al., 2003). Auxquels s’ajoutent certains éléments qui sont présents à de faibles concentrations ou à l’état de trace : soufre, fer, cuivre, zinc, iode, manganèse, bore, fluor, silicium…. Les minéraux du lait se trouvent sous deux formes principales, surtout sous forme de sels ionisés et solubles dans le sérum et sous forme micellaire insoluble (AMIOT et al., 2002).

2.6.  Les vitamines :

Ce sont des molécules complexes, de structures variées ayant un rapport étroit avec les enzymes dont elles jouent un rôle de coenzyme (GOURSAUD, 1999). On les répartit en deux classes selon leur solubilité (AMIOT et al., 2002) :

  • Les vitamines hydrosolubles (vitamines du groupe B et vitamine C) qui se retrouvent en plus grande concentration dans le sérum ;
  • Les vitamines liposolubles (vitamines A, D, E et K) qui s’associent aux différents lipides

2.7.  Les enzymes :

Le lait contient principalement trois groupes d’enzymes : les hydrolases, les déshydrogénases (ou oxydases) et les oxygénases. Les deux principaux facteurs qui influent sur l’activité enzymatique sont le pH et la température. En effet, chaque enzyme possède un pH et une température d’activité maximale (AMIOT et al., 2002).

3. La coagulation du lait

La coagulation du lait, qui se traduit par la formation d’un gel, résulte des modifications physicochimiques intervenant au niveau des micelles de caséines (BRULE et LENOIR, 1987). On peut provoquer la coagulation par acidification, par l’action d’une enzyme ou encore par l’action combinée des deux (ST-GELAIS et TIRARD-COLLET, 2002).

3.1.  Coagulation acide :

L’acidification brutale, par addition d’un acide minéral ou organique, entraîne une floculation des caséines à pH 4,6 sous la forme d’un précipité plus ou moins granuleux qui se sépare du lactosérum. En revanche une acidification progressive obtenue par fermentation lactique conduit à la formation d’un coagulum lisse, homogène, qui occupe entièrement le volume initial du lait (BRULE et LENOIR, 1987).

3.2.  Coagulation enzymatique :

Elle consiste à transformer le lait de l’état liquide à l’état de gel par action d’enzymes protéolytiques, le plus souvent d’origine animale.
On distingue trois phases :

  • Phase primaire ou enzymatique : elle correspond à l’hydrolyse de la caséine au niveau de la liaison phénylalanine (105) et méthionine (106) ;
  • Phase secondaire ou d’agrégation des micelles déstabilisées : à pH 6,6, elle commence lorsque 80 à 90 % de la caséine ;
  • Phase tertiaire ou phase de réticulation : elle conduit à la formation du

Plusieurs facteurs influent sur la coagulation tels que la concentration en enzyme, la température, le pH, la teneur en calcium, la composition en caséines, la dimention des micelles et les traitements préalables du lait tels que le refroidissement, le traitement thermique et l’homogénéisation (JEANTET et al., 2008).

3.3.  Coagulation mixte :

Elle résulte de l’action conjuguée de la présure et de l’acidification. La multitude de combinaisons conduisant à différents états d’équilibres spécifiques est à l’origine de la grande diversité des fromages à pâte molle et à pâte pressée non cuite (MAHAUT et al., 2003).

4. Les enzymes coagulantes du lait :

Il y a un grand nombre d’enzymes protéolytiques, d’origines animale, végétale ou microbienne, qui ont la propriété de coaguler le lait. La présure d’origine animale est le coagulant le plus utilisé (ST – GELAIS et al., 2002).

4.1.  La présure :

La présure de veau est l’agent coagulant traditionnellement utilisé pour la coagulation    du lait en vue de la fabrication de la majorité des fromages. Selon RAMET (1997), la dénomination “présure” est donnée à l’extrait coagulant provenant de caillettes de jeunes ruminants abattus avant sevrage. Elle contient en réalité deux fractions actives, l’une, majeure, constituée par la chymosine, l’autre, mineure, par la pepsine.
Elle est commercialisée sous forme d’une solution à 1 : 10 000 – 1 : 15 000, c’est-à-dire qu’un volume de présure peut coaguler 10 000 à 15 000 volumes de lait en 40 minutes à 35°C. En principe, la présure en poudre est dix fois plus forte que la présure liquide (GOSTA, 1995).

4.2.  Les succédanés de la présure :

Les recherches en vue de trouver des succédanés de la présure, ont commencé il y         a une cinquantaine d’années, essentiellement en Inde et en Israël à cause du refus      des végétariens de consommer du fromage à base de présure animale. Dans le monde musulman, l’utilisation de présure porcine est hors de question, ce qui constitue une autre bonne raison pour trouver des produits de substitution convenables. Ces dernières années, l’intérêt pour ces produits s’est généralisé, à cause de la pénurie de présure animale de bonne qualité (GOSTA, 1995).
Selon RAMET (1997), pour un succédané, plusieurs propriétés technologiques sont indispensables et doivent permettre de respecter les modalités habituelles des phases de la fabrication fromagère ; elles peuvent se résumer comme suit :

  • L’activité coagulante doit être bonne dans les conditions physico-chimiques des laits habituellement transformés en fromagerie (pH, température, teneur en calcium).
  • Les propriétés rhéologiques des coagulums doivent évoluer après la floculation, de façon à permettre le travail mécanique du gel dans les délais
  • La synérèse du coagulum au cours de la phase d’égouttage doit permettre d’obtenir un fromage d’extrait sec et de composition chimique caractéristiques du fromage désiré, dans un délai au plus égal à celui observé avec la présure.
  • Les modalités de l’affinage doivent permettre d’obtenir un produit fini présentant les normes organoleptiques habituelles après une durée de maturation voisine de celle des fromages fabriqués avec la présure.
  • Les rendements en fromage, exprimés en extrait sec de fromage, doivent être au moins égaux à ceux relevés lors de l’emploi de la présure.

5.2.1.  Les succédanés d’origine animale :

Différentes protéases digestives autres que celles contenues dans la présure telles la trypsine, la chymotrypsine et la pepsine ont fait l’objet d’expérimentations (ERNSTROM et WONGT, 1977).
Selon RAMET (1997), les deux premières entrainent des modifications profondes des modalités de fabrication et de la qualité des produits finis consécutives à la forme activité protéolytique. Ces enzymes ne sont pas utilisées au plan industriel, seules les pepsines porcines et bovines présentent un intérêt industriel.
Mélangé à la présure, la pepsine porcine apparaît être d’une utilisation plus large pour la fabrication des fromages acides. Tandis que pour la pepsine bovine, qui est un des constituants mineurs normaux de la présure mais dont la sécrétion devient prépondérante après sevrage, elle apparaît très voisine de la présure et son activité est moins dépendante du pH que celle de la pepsine porcine (RAMET, 1997).
Par ailleurs, il a été montré que les caillettes d’ovins constituent une source potentielle de pepsine qui peut être substituée, en partie, à la présure. En effet, l’étude menée en Algérie par SLAMANI (2003) a fait ressortir que les caractéristiques de la pepsine ovine se rapprochent de celles de la pepsine bovine.
La pepsine du poulet a été également expérimentée avec succès pour la fabrication de certains fromages. Selon MORSLI (1996), l’extrait du proventricule de poulet Gallus gallus a permis la fabrication de Camembert dont la qualité organoleptique ainsi que le rendement fromager étaient comparables à ceux préparés avec la présure.
La paroi interne de l’estomac de la morue de l’atlantique secrète une pepsine qui permet de coaguler le lait à 15°C plus efficacement que la chymosine de veau (HAARD et al., 1982). D’où la possibilité, selon BREWER et al. (1984), de contrôler l’activité protéolytique excessive par inactivation thermique. Enfin, une pepsine A a été isolée de la muqueuse gastrique de phoque, au Canada, et donne de bons résultats dans la fabrication de Cheddar (SCHAMSUZZAMAN et HAARD, 1985).

5.2.2.  Les succédanés d’origine végétale :

Des travaux très récents menés sur des substrats de plantes ont été publies montrant     le nouvel intérêt que suscite les protéases d’origine végétale (EGITO et al., 2007 ; TEJADA et al., 2008 ; CHAZARRA et al., 2007 ; PEREIRA et al., 2008 ; FERNANDEZ- GARCIA et al., 2008 ; LOW et al., 2006). Auparavant, le genre Cynara L a fait l’objet      de plusieurs fabrications de fromage à base de lait de chèvre (BARBOSA et al., 1976)    et plusieurs espèces végétales ont été identifiées, Ananas comosus (CATTANEO et al., 1994), Calotropis procera (SANNI et al., 1999), Opuntia phylloclades, Cereus triangularis, Euphorbia caducifolia, Ficus bengalensis, F. elastica, E. hista, Ficus carica (UMAR DAHOT et al., 1990 ; ONER et AKAR, 1993), Lactuca sativa ( LO PIERO et al., 2002), Cynara scolymus ( SIDRACH et al., 2005) , Cynara. cardunculus (SOUSA et MALCATA, 2002), Helianthus annuus (PARK  et al., 2000), Albizia lebbeck (EGITO et al., 2007). LOPES      et al. (1998) avaient étudié les différentes parties de la plante de sept especes de la famille des papilionacées (Eriosema shirense, E. ellipticum, E. pauciflorum, E. gossweilleri, psoraleoides, Adenolichos anchietae and Droogmansia megalantha), des activités protéolytiques et coagulantes ont été mis en évidence dans les extraits de feuilles et de racines. Des essais de purification plus poussée et une connaissance plus approfondie des mécanismes biochimiques de ces enzymes sont devenus le centre d’intérêt des chercheurs (NOUANI, 2009).

5.2.3.  Les succédanés d’origine microbienne :

Parmi les voies de substitution de la présure, la production d’enzymes coagulant le lait     à partir de la culture microbienne, suscite un intérêt pour la fromagerie locale et dans le monde où plusieurs souches de microorganismes font l’objet de productions industrielles de protéases coagulantes, Mucor miehei, Mucor pusillus, Endothia parasitica, Irpex lacteus, Aspergillus niger, Kluyveromyces lactis et Escherichia coli (ALAIS et NOVAK, 1968 ; ALAIS et LAGRANGE, 1972 ; OLSON, 1995 ; CHANNE et SHEWALE, 1998). Des études comparatives de ces enzymes coagulantes et de la chymosine ont indiqué de grandes similarités dans le mécanisme de la coagulation du lait et plusieurs variétés de fromages préparées avec ces extraits sont semblables à ceux obtenus avec la présure traditionnelle (DESMAZEAUD et SPINNLER, 1997 ; RAMET, 1997 ; GOURSAUD, 1999). Dans le souci d’améliorer les rendements de production et la réduction de l’activité protéolytique qui affecte la qualité des fromages, des études récentes font toujours l’objet de travaux sur la recherche de nouvelles sources microbiennes (CAVALCANTI et al., 2004 ; ALAM et al., 2005 ; ESAWY et al., 2006 ; CHWEN-JEN et al., 2009).

Source:

MERIBAI, Amel 2010 . Influence de quelques paramètres de production (alimentaire et race) sur la composition du lait aptitude à la coagulation par des succédanés de la présure.

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