Aperçu sur les protéines du lait

Le lait est un aliment de premier choix dans l’alimentation quotidienne de l’homme vu sa teneur équilibrée en nutriments de base (protides, lipides et glucides), sa richesse en calcium et son apport non négligeable en vitamines (A, B2, B5 et B12) et en divers sels minéraux (Tableau I).

Du point de vue physico-chimique, le lait peut être considéré comme une émulsion de matière grasse dans une solution aqueuse contenant de nombreux éléments dont les uns sont à l’état dissous (lactose, sels, vitamines, protéines et composés azotés solubles) et les autres sous la forme colloïdale (micelles de caséines, phosphate de Ca et Mg ) (LUQUET, 1990).

Dans cet ensemble de constituants, les protéines, dont la teneur moyenne est estimée à 34 g/l, sont primordiales parce que, d’une part, elles confèrent une bonne valeur nutritionnelle au produit (couverture des besoins azotés de l’organisme avec un bon rapport qualité/prix) et, d’autre part, elles permettent de conférer une valeur ajoutée au lait grâce à leurs aptitudes technologiques et leurs propriétés fonctionnelles reconnues (CAYOT et LORIENT, 1998).

Ces protéines peuvent être classées en deux catégories, selon leur solubilité à pH 4,6 (Figure 1) :

1/ les caséines qui constituent 24-28 g/l (soit 80% des protéines totales du lait) sont insolubles à pH 4,6 (qui correspond précisément à leur pHi). Elles comprennent quatre entités majeures dénommées : caséines as1, as2, b et k. Ces protéines ont une finalité alimentaire car elles constituent la base de la transformation du lait en fromage ;

2/ les protéines du lactosérum, qui représentent 5-7 g/l (soit 20 % des protéines totales), sont quant à elles solubles à pH 4,6. Elles regroupent différentes entités ayant une bonne valeur nutritionnelle et douées d’activité biologique variées dont nous distinguons principalement : la b-lactoglobuline (b-Lg), l’a-lactalbumine (a-La), les immunoglobulines (Ig), l’albumine sérique bovine (BSA) et les protéose-peptones (PP). D’autres protéines et enzymes (la Lactoferrine, la Lactoperoxydase, …) sont aussi présentes mais à des proportions plus réduites. Les caséines (Tableau II), présentent un certain nombre de caractères communs, dont notamment :

– ce sont des phosphoprotéines peu ordonnées (faible proportion d’hélice a), de type pelotes statistiques où il y’a par une répartition non uniforme des régions polaires et apolaires (CHEFTEL et al, 1985) ;

– leur nombre total d’acides aminés et donc le poids moléculaire (PM) est très voisin mais manifestent une forte tendance à l’association ;

– elles se caractérisent par un polymorphisme génétique élevé et sont relativement peu sensibles à l’action de la chaleur.

Ces protéines se différencient en outre par leur charge, leur sensibilité au calcium et à l’action des enzymes protéolytiques.

Dans le lait cru, les caséines sont maintenues en solution grâce à la formation de micelles dont le modèle le plus probable est celui proposé par SCHMIDT (1982) (Figure 2).

Ces ensembles moléculaires sont constitués par une dizaine de submicelles formées chacune par l’association des quatre caséines et consolidés par un pontage réalisé par le phosphate de calcium et de magnésium colloïdal.

Il est intéressant de relever dans ce modèle que la caséine k (avec sa partie polaire) se retrouve au niveau des submicelles superficielles. Cette disposition particulière lui permet d’avoir un effet protecteur sur la stabilité de la micelle en lui conférant une plus grande densité de charges négatives, ce qui est à l’origine de l’effet de répulsion entre les micelles ( d’où leur maintient en suspension) car ces dernières portent des charges de même signe.

La déstabilisation des micelles de caséines a pour conséquence la floculation et la précipitation de ces dernières sous forme d’un caillé ou coagulum.

Ce dernier va subir une maturation par le biais de l’affinage pour obtenir le produit fini dénommé fromage.

Dans cette technologie, la déstabilisation est souvent menée par l’action combinée de l’acidification engendrée par le développement des bactéries lactiques ajoutées au lait sous forme de levain et par l’action d’une préparation enzymatique commerciale : la présure dont le constituant principal à savoir la chymosine rompt spécifiquement la caséine k au niveau de la liaison PHE (105)- MET(106) (ECK, 1990).

Tableau I : Composition du lait de vache daprès ALAIS et LINDEN (1994).

Tableau I : Composition du lait de vache d’après ALAIS et LINDEN (1994).

Figure 1 : Composition de la fraction protéique du lait de vache, d’après SWAÏSGOOD (1982).
Figure 1 : Composition de la fraction protéique du lait de vache, d’après SWAÏSGOOD (1982).

 

Tableau II : Principales caractéristiques physico-chimiques des caséines daprès ECK (1990).

Tableau II : Principales caractéristiques physico-chimiques des caséines d’après ECK (1990).

Figure 2 : Représentation d’une submicelle (A) et d’une micelle (B), selon SCHMIDT (1982).
Figure 2 : Représentation d’une submicelle (A) et d’une micelle (B), selon SCHMIDT (1982).

 

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